I. Tablo 2. Proteinlerin yapılarına göre sınıflandırılması.

Protein sınıfı	karakteristik	İşlev
Fibriller	En önemlisi ikincil yapıdır (üçüncül yapı neredeyse hiç ifade edilmez) Suda çözünmez Yüksek mekanik mukavemet ile karakterize edilir Birbirlerine çapraz bağlı uzun paralel polipeptit zincirleri, uzun lifler veya katmanlı yapılar oluşturur	Yapısal işlevleri gerçekleştirin. Bu grup örneğin kollajen (tendonlar, kemikler, bağ dokusu), miyozin (kaslar), fibroin (ipek, örümcek ağları), keratin (saç, boynuzlar, tırnaklar, tüyler) içerir.
Küresel	Üçüncül yapı en önemlisidir Polipeptit zincirleri kompakt kürecikler halinde katlanır Çözünür	Enzimlerin, antikorların ve bazı durumlarda hormonların (örneğin insülin) yanı sıra bir dizi başka önemli işlevin işlevlerini yerine getirin
Orta seviye	Doğada fibriller vardır ancak çözünür	Bir örnek, kanın pıhtılaşması sırasında çözünmeyen fibrine dönüşen fibrinojendir.

II. Proteinlerin bileşimlerine göre sınıflandırılması.

Basit Kompleks

Yalnızca amino asitlerden oluşur Küresel proteinler ve protein olmayanlardan oluşur

malzeme. Beyaz olmayan kısma denir

prostetik grup.

Tablo 3. Karmaşık proteinler.

İsim	Prostetik grup	Örnek
Fosfoproteinler	Fosforik asit	Süt kazeini Yumurta sarısı vitellin
Glikoproteinler	Karbonhidrat	Membran Bileşenleri Müsin (tükürüğün bileşeni)
Nükleoproteinler	Nükleik asit	Virüslerin bileşenleri Kromozomlar Ribozomlar
Kromoproteinler	Pigment	Hemoglobin - hem (demir içeren pigment) Fitokrom (solunum kaynaklı pigment) Sitokrom (solunum pigmenti)
Lipoproteinler	Lipid	Membran bileşenleri Kan lipoproteinleri, lipitlerin bir taşıma şeklidir
Metaloproteinler	Metal	Nitraredüktaz, bitkilerde sodyumun nitrite dönüşümünü katalize eden bir enzimdir.

III. Tablo 4. Proteinlerin fonksiyonlarına göre sınıflandırılması.

Protein sınıfı	Örnekler	Yerelleştirme/işlev
Yapısal proteinler	Kollajen Keratin Elastin	Bağ dokusunun bileşeni, kemikler, tendonlar, kıkırdak Deri, tüyler, tırnaklar, saç, boynuzlar
Enzimler	Tripsin Ribuloz bifosfat karboksilaz	Proteinlerin hidrolizini katalize eder Fotosentez sırasında katalize eder (CO2 ilavesi)
Hormonlar	İnsülin Glukagon ACTH	Glikoz metabolizmasını düzenler Adrenal korteksin büyümesini ve aktivitesini uyarır
Solunum pigmentleri	Hemoglobin Miyoglobin	Omurgalıların kanında O2 taşır Kaslarda O2 depolamaya yarar
Taşıma proteinleri	Albümin	Kanda yağ asitleri ve lipitlerin taşınmasında görev alır
Koruyucu proteinler	Antikorlar Fibrinojen Trombin	Yabancı proteinlerle kompleksler oluşturur Kanın pıhtılaşması sırasında fibrinin öncüsü Kan pıhtılaşması sürecine katılır
Kasılma proteinleri	miyozin Aktin	Hareketli kas filamentleri Sabit kas filamentleri
Yedek proteinler	Yumurta Albümini Kazein	Yumurta beyazı Süt beyazı
Toksinler	yılan zehiri	Enzimler

Enzimler(enzimler) tüm canlı organizmalarda bulunan ve biyolojik katalizörlerin rolünü oynayan spesifik proteinlerdir.

Enzimler genel sonucu değiştirmeden reaksiyonları hızlandırır.

Enzimler son derece spesifiktir: Her enzim, hücrelerde spesifik bir kimyasal reaksiyon tipini katalize eder. Bu, tüm hayati süreçlerin (solunum, sindirim, fotosentez vb.) ince bir şekilde düzenlenmesini sağlar.

Örnek: üreaz enzimi, yapısal olarak ilgili bileşikler üzerinde katalitik baskı uygulamadan, yalnızca ürenin parçalanmasını katalize eder.

Enzim aktivitesi oldukça dar bir sıcaklık aralığıyla (35-45°C) sınırlıdır ve bu aralığın ötesinde aktivite azalır ve kaybolur. Enzimler fizyolojik Ph değerlerinde aktiftir; hafif alkali bir ortamda.

Enzimler mekansal organizasyonlarına göre çeşitli alanlardan oluşur ve genellikle dördüncül bir yapıya sahiptir.

Enzimler ayrıca protein olmayan bileşenler de içerebilir. Protein kısmına denir apoenzim ve protein olmayan – kofaktör (basit bir inorganik madde ise, örneğin Zn 2+, Mg 2+) veya koenzim (koenzim) ) (organik bileşiklerden bahsediyorsak).

Birçok koenzimin öncüsü vitaminlerdir.

Örnek: pantatenik asit, metabolizmada önemli bir rol oynayan koenzim A'nın öncüsüdür.

Enzim molekülleri sözde bir içerir aktif merkez . İki bölümden oluşur - içine çekme Ve katalitik . Birincisi enzimlerin substrat moleküllerine bağlanmasından, ikincisi ise gerçek kataliz eyleminden sorumludur.

Enzimlerin adı, enzimin etki ettiği substratın adını ve “-aza” sonunu içerir.

ü selüloz - selülozun monosakaritlere hidrolizini katalize eder.

ü proteaz – proteinleri amino asitlere hidrolize eder.

Bu prensibe göre tüm enzimler 6 sınıfa ayrılır.

Oksidoredüktazlar H ve O atomlarının ve elektronların bir maddeden diğerine transferini gerçekleştirerek redoks reaksiyonlarını katalize ederken birincisini oksitler ve ikinciyi azaltır. Bu enzim grubu tüm biyolojik oksidasyon süreçlerinde rol oynar.

Örnek: nefes alırken

AN + B ↔A + VN (oksidatif)

A + O ↔ AO (indirgeyici)

Transferazlar bir grup atomun (metil, asil, fosfat ve amino grupları) bir maddeden diğerine transferini katalize eder.

Örnek: fosfotransferazların baskısı altında, fosforik asit kalıntıları ATP'den glikoz ve fruktoza aktarılır: ATP + glikoz ↔ glikoz – 6 – fosfat + ADP.

Hidrolazlar Reaksiyonları hızlandırır, kimyasal bağların kırıldığı bölgeye su molekülleri ekleyerek karmaşık organik bileşikleri daha basit bileşiklere ayırır. Bu tür bölünmeye denir hidroliz .

Bunlar arasında amilaz (nişastayı hidrolize eder), lipaz (yağları parçalar) vb. bulunur:

AB + H 2 O↔AON + VN

Liyazlar Substrata hidrolitik olmayan eklemeleri ve bir grup atomun buradan ayrılmasını katalize eder. Bu durumda C – C, C – N, C – O, C – S bağlarında kopma meydana gelebilir.

Örnek: bir karboksil grubunun dekarboksilaz ile çıkarılması

CH3 – C – C ↔ CO2 + CH3 – C

İzomerazlar molekül içi yeniden düzenlemeleri gerçekleştirin, yani. bir izomerin diğerine dönüşümünü katalize eder:

glikoz – 6 – fosfosat ↔ glikoz – 1 – fosfat

Lipazlar( Sentetazlar), ATP'nin enerjisini kullanarak iki molekülün yeni C - O, C - S, P - N, C - C bağlarının oluşumuyla birleşme reaksiyonlarını katalize eder.

Lipazlar, amino asit kalıntılarının t-RNA'ya eklenmesini katalize eden bir grup enzimi içerir. Bu sentetazlar protein sentezi sürecinde önemli bir rol oynar.

Örnek: valin - t-RNA - sentetaz enzimi, etkisi altında bir valin-t-RNA kompleksi oluşur:

ATP + valin + tRNA ↔ ADP + H3PO4 + valin-tRNA

Proteinlerin temel biyolojik fonksiyonları

Sincaplar Her hücrenin bir parçasıdır ve kuru kütlesinin yaklaşık %50'sini oluşturur. Metabolizmada anahtar rol oynarlar ve tüm organizmaların yaşam aktivitesinin temelini oluşturan en önemli biyolojik işlevleri yerine getirirler.
Proteinlerin gerçekleştirdiği çok çeşitli işlevler arasında yapısal veya plastik ve katalitik olanlar birincil öneme sahiptir. Bunlar evrenseldir işlevlerçünkü bunlar, mikrobiyal hücrelerden insanlar dahil bitki ve hayvanların daha yüksek temsilcilerine kadar tüm canlı organizmaların doğasında vardır.

Proteinlerin fonksiyonları

Yapısal proteinler hücre içi organellerin ve hücre dışı yapıların çerçevesini oluşturur ve ayrıca hücre zarlarının stabilizasyonuna katılır. Böylece, tüm hücreler ve dolayısıyla dokular ve bir bütün olarak vücut, organellerin, hücrelerin, dokuların ve tüm organizmanın yapısını ve şeklini belirleyen proteinlerden oluşur.
Yapısal proteinlerin örnekleri, yüksek hayvanların ve insanların bağ ve kemik dokularının temelini oluşturan kolajen ve elastindir. Kolajen kaynatıldığında gıda endüstrisinde kullanılan jelatin oluşur. Yapısal proteinler, cildin epidermisinin azgın türevlerinin (saç, tırnaklar, yün, pençeler, boynuzlar, toynaklar, tüyler, gagalar, kabuklar, iğneler vb.) temelini oluşturan keratinlerin yanı sıra ipek fibroin ve örümcek içerir. ağlar.
Katalitik olarak aktif proteinler enzimlerdir. Canlı organizmalarda meydana gelen hemen hemen tüm kimyasal reaksiyonları hızlandırarak metabolik süreçler için gerekli hızı sağlarlar.
Belirli canlı organizma gruplarında bulunan birçok protein, belirli işlevler Bunların arasında en önemlileri taşıma, düzenleyici, koruyucu, reseptör, kasılma, rezerv vb.'dir.
Taşıma proteinleriçeşitli molekülleri ve iyonları vücutta taşır. Örneğin, hayvanlarda ve insanlarda hemoglobin, oksijeni akciğerlerden dokulara, karbondioksiti dokulardan akciğerlere taşır; miyoglobin ise oksijeni kırmızı kas hücrelerinin içindeki mitokondriye taşır. Serum albümini, kanla taşınan birçok maddenin taşıyıcısıdır - yağ asitleri, bazı metal iyonları vb.
Bu gruptaki proteinler ayrıca çeşitli maddelerin hücre zarlarından geçmesini sağlayan spesifik proteinleri de içerir.
Düzenleyici proteinler hem hücrelerin içinde hem de tüm organizmada metabolizmanın düzenlenmesine katılırlar. Örneğin, proteinlerin ve nükleik asitlerin biyosentezi gibi karmaşık süreçler, birçok düzenleyici proteinin sıkı "kontrolü" altında gerçekleşir. Spesifik protein inhibitörleri birçok enzimin aktivitesini düzenler.
Bu protein grubunun karakteristik bir özelliği, metabolizmanın temel mekanizmalarını etkileme yeteneğidir. Örneğin insülin, insan ve hayvanların pankreası tarafından üretilen bir protein hormonudur. Kandaki glikoz konsantrasyonunu düzenleyen bir sinyal maddesi olarak görev yapar. Vücutta insülin eksikliği ile ciddi bir hastalık gelişir - diyabet.
Koruyucu proteinler canlı organizmanın savunma sistemini oluşturur. Örneğin, immünoglobulinler (antikorlar) ve interferonlar, vücudu çeşitli antijenlerin iç ortamına (İngiliz antikor üretecinden - antikor üreticisinden) - virüsler, bakteriler, yabancı hücreler ve dokulara nüfuz etmekten korur. Patojenlerin veya yabancı parçacıkların saldırısına yanıt olarak hayvan organizmaları tarafından üretilirler, onları tanır ve etkisiz hale getirirler, böylece vücudu antijenlerin olumsuz etkilerinden korurlar.
Koruyucu fonksiyon Kan pıhtılaşma sisteminin bir proteini olan fibrinojen de bu işlevi yerine getirerek kan damarlarının hasar görmesi durumunda kan kaybını önler.
Reseptör proteinleri dış ortamdan gelen sinyalleri algılar ve hücre içi süreçleri etkiler. Örneğin, hücre zarlarının yüzeyinde bulunan reseptör proteinleri, düzenleyici moleküllerle (örneğin hormonlar) seçici olarak etkileşime girer; Duyu organlarındaki reseptör proteinler ışık, renk, tat, koku, ses gibi sinyallerle etkileşime girerek ortaya çıkan bilgileri biyolojik sistemlere iletirler. Bu tür proteinler, görsel eylemde yer alan rodopsin, tat-tatlı ve koku proteinleri vb.'dir.
Kasılma proteinleri mekanokimyasal özelliklere sahiptir, yani. serbest kimyasal enerjiyi mekanik işe dönüştürme yeteneği. Örneğin kas proteinleri miyozin ve aktin kas kasılmasına ve gevşemesine aracılık eder.
Depolama proteinleri, gelişmekte olan hücreleri beslemeye yönelik rezerv materyallerdir. Depolama proteinleri yumurta albümini, buğday gliadin, mısır zeini, süt kazeini vb.'dir.
Yedek proteinler- insanlar için en önemli diyet proteini kaynağı, özellikle bitki tohumlarının yedek proteinleri. Bu proteinler, bitkilerin vejetatif kısımlarındaki (gövde, yaprak, kök) proteinlerden önemli bir biyokimyasal farklılığa sahiptir. Rezerv proteinler olan tohum proteinleri, bitki yaşamının tamamı boyunca aktif olarak işlev gören gövde, yaprak ve kök proteinlerine kıyasla inerttir. Tohum çimlenmesi sırasında depo proteinleri hidrolizleri nedeniyle harekete geçer.
Toksik proteinler Bazı organizmalar tarafından potansiyel düşmanlara karşı savunma olarak üretilir. Örneğin, yılanların, akreplerin zehirlerinde, bitki tohumlarında (hint fasulyesinden elde edilen risin, baklagil lektinleri vb.) ve mikroorganizmalarda (kolera, difteri toksinleri vb.) bulunurlar.

Devam. Bkz. No. 11, 12, 13, 14/2005

Fen derslerinde biyoloji dersleri

İleri planlama, 10. sınıf

III. Bilginin pekiştirilmesi

“Protein organizasyonunun seviyeleri” tablosunun doldurulması.

Tablo 5. Protein organizasyonunun seviyeleri

Organizasyon düzeyi	İşaretler	Yapının oluşumunda yer alan bağlantılar
Öncelik	Bir polipeptit zincirindeki amino asitlerin doğrusal dizisi	Bir amino asidin karboksil grubu kalıntısı ile başka bir amino asidin amino grubu kalıntısı arasındaki kovalent (peptit) bağlar
İkincil	Helis, -yapı veya -helisler dışında parametrelere sahip helisler	Bir amino asidin karboksil grubunun kalıntıları ile diğerinin amino grubunun kalıntısı arasındaki hidrojen bağları, ilkinden dört amino asit kalıntısı; -yapısında, bir zincirin karboksil kalıntıları ve amino grupları ile diğer zincirdeki aynı isimdeki grupların kalıntıları arasındaki hidrojen bağları; spirallerde - spirallere benzer, ancak dönüşler arasındaki mesafe farklıdır
Üçüncül	Bir a-sarmalının kompakt bir şekilde katlanması sonucu oluşan bir kürecik; -paralel katmanlara yerleştirilmiş yapılar; süper bobin - birlikte bükülmüş birkaç sarmal	İyonik, disülfit köprüleri, hidrofobik, hidrojen
Kuaterner	Birkaç küreciğin birleşimi. Yalnızca özellikle karmaşık yapıya sahip proteinlerin karakteristiği	Esas olarak moleküller arası çekim kuvvetleri, daha az ölçüde - hidrojen, iyonik ve kovalent kuvvetler

IV. Ev ödevi

Ders kitabı paragrafını inceleyin (proteinler, canlı maddelerdeki içerikleri, amino asitlerin yapısı ve özellikleri, peptitlerin oluşumu, protein organizasyon seviyeleri, proteinlerin sınıflandırılması).

Ders 10–11. Proteinlerin biyolojik fonksiyonları

Teçhizat: genel biyoloji tabloları, proteinlerin yapısını gösteren diyagramlar ve çizimler, protein sınıflandırma şeması.

I. Bilgi testi

Kartlarla çalışma

Kart 1. Saf protein preparatındaki nitrojen içeriğini belirleyen genç bir biyokimyacı %39,9 değerini aldı. Bu sonuca nasıl yorum yapabilirsiniz?

Kart 2. Protein hemoglobinin insanlarda iki çeşidi bulunur:

sağlıklı bir kişinin kanındaki hemoglobin (... val-lay-ley-tre-pro-val-glu-liz...);

Orak hücreli anemili bir hastanın kanındaki hemoglobin (...val-lay-lay-tre-pro-glu-glu-liz...). Hastalığa ne sebep olur?

Kart 3. Molekül ağırlığına göre bir proteindeki olası amino asitlerin sayısı nasıl belirlenir? Bu tahminin olası hatasını ne belirler?

Kart 4. 20 amino asit içeren ve 50 amino asit kalıntısından oluşan polipeptit zincirinin kaç çeşidi bulunabilir? Geriye kalan 200'den mi?

Kart 5. Metindeki boşlukları doldurun: “Çeşitlilerin etkileşimi ve... bağların oluşumu sonucunda, spiralleşmiş bir protein molekülü oluşur... bir yapı, bu da sırasıyla aşağıdakilere bağlıdır: ... proteinin yapısı, yani bir polipeptit molekülündeki amino asitler. Bazı proteinlerin alt birimleri bir yapı oluşturur. Böyle bir proteinin örneği...”

Kart 6. Ağır metal iyonları (cıva, kurşun) ve arsenik, proteinlerin sülfür gruplarına kolayca bağlanır. Bu metallerin sülfitlerinin özelliklerini bilerek, bu metallerle birleştiğinde proteine ​​ne olacağını açıklayınız. Ağır metaller neden vücut için zehirdir?

1. Proteinler, canlı maddedeki içerikleri, moleküler ağırlık.

2. Proteinler periyodik olmayan polimerlerdir. Amino asitlerin yapısı ve özellikleri. Peptit oluşumu.

3. Protein molekülünün birincil ve ikincil yapıları.

4. Üçüncül ve dördüncül protein yapıları.

5. Proteinlerin sınıflandırılması.

II. Yeni materyal öğrenme

1. Proteinlerin denatürasyonu ve diğer özellikleri

Proteinler fiziksel ve kimyasal özellikleri bakımından son derece çeşitlidir. Bunun nedeni nedir? ( Konuşma.) Proteinlerin özellik çeşitliliğine örnekler verelim.

1. Suda çözünür (örneğin fibrinojen) ve çözünmeyen (örneğin fibrin) proteinler vardır.

2. Çok kararlı (örneğin keratin) ve kararsız (örneğin yapısı kolay değişen katalaz enzimi) proteinler vardır.

3. Proteinler, filamentlerden (miyozin - kas lifi proteini) toplara (hemoglobin) vb. kadar çeşitli moleküler formlara sahiptir.

Ancak bir proteinin yapısı ve özellikleri her zaman gerçekleştirdiği işleve karşılık gelir.

Tüm canlı sistemlerin en önemli özelliği olan sinirlilik, proteinlerin fiziksel ve kimyasal faktörlerin etkisine yanıt olarak yapılarını geri dönüşümlü olarak değiştirebilme yeteneğine dayanmaktadır. Bir proteinin ikincil, üçüncül ve dördüncül yapıları genellikle birincilden daha zayıf bağlar tarafından oluşturulduğundan, bunlar daha az kararlıdır. Örneğin ısıtıldıklarında kolayca yok edilirler. Üstelik protein, birincil yapısını korumasına rağmen biyolojik fonksiyonlarını yerine getiremez ve etkisiz hale gelir. Aktivite kaybıyla birlikte bir proteinin doğal yapısının yok edilmesi sürecine denatürasyon denir. Bazı zayıf bağların kopması, konformasyon ve özelliklerdeki değişiklikler de fizyolojik faktörlerin etkisi altında (örneğin hormonların etkisi altında) meydana gelir. Bu şekilde proteinlerin özellikleri (enzimler, reseptörler, taşıyıcılar) düzenlenir.

Bu yapısal değişiklikler genellikle kolaylıkla geri döndürülebilir. Denatürasyonun ters işlemine denir yeniden doğallaştırma. Proteinlerin bu özelliği tıp ve gıda endüstrilerinde antibiyotikler, aşılar, serumlar, enzimler gibi belirli tıbbi ürünlerin hazırlanmasında yaygın olarak kullanılmaktadır; Kurutulmuş halde besin özelliklerini uzun süre koruyan gıda konsantreleri elde etmek.

Proteinin uzaysal konfigürasyonunun restorasyonu imkansızsa, denatürasyonun geri döndürülemez olduğu kabul edilir. Bu genellikle çok sayıda bağ kırıldığında, örneğin yumurta kaynatıldığında meydana gelir.

Dolayısıyla proteinler karmaşık bir yapıya, çeşitli şekillere ve bileşime sahiptir. Bu onların özelliklerini çeşitlendirir. Bu da proteinlerin çok sayıda biyolojik işlevi yerine getirmesine olanak tanır.

2. Proteinlerin biyolojik fonksiyonları

Proteinler hücrede ve vücutta bir dizi temel işlevi yerine getirir; bunların başlıcaları şunlardır.

1. Yapısal (inşaat). Proteinler, tüm hücre zarlarının ve hücre organellerinin yanı sıra hücre dışı yapıların bir parçasıdır. Yapısal bir işlevi yerine getiren bir protein örneği keratin. Bu protein saç, yün, boynuz, toynak ve derinin üst ölü tabakasından oluşur. Protein pedleri cildin daha derin katmanlarında bulunur kolajen Ve elastin. Cildin gücünü ve elastikiyetini sağlayan bu proteinlerdir. Ayrıca kasları eklemlere ve eklemleri birbirine bağlayan bağlarda da bulunurlar.

2. Enzimatik. Proteinler biyolojik katalizörlerdir. Örneğin pepsin, trypsin vb. (Enzim proteinlerinin özelliklerine ilerleyen derslerde detaylı olarak bakacağız).

3. Motorlu. Her türlü hücre ve vücut hareketinde özel kasılma proteinleri rol oynar: psödopodyumun oluşumu, protozoalarda siliaların titremesi ve flagella'nın atması, çok hücreli hayvanlarda kas kasılması, bitkilerde yaprak hareketi vb. Böylece kas kasılması sağlanır. kas proteinleri tarafından aktin Ve miyozin aynı zamanda amiplerin sürünmesini de mümkün kılarlar.

4. Taşıma. Kanda, hücre dış zarlarında, hücrelerin sitoplazmasında ve çekirdeğinde çeşitli taşıma proteinleri bulunur. Kanda belirli hormonları tanıyan, bağlayan ve bunları hedef hücrelere taşıyan taşıyıcı proteinler vardır. Dış hücre zarları, şekerlerin, amino asitlerin ve çeşitli iyonların hücre içine ve dışına aktif ve kesinlikle seçici taşınmasını sağlayan taşıyıcı proteinler içerir. Diğer taşıma proteinleri de bilinmektedir; örneğin hemoglobin Ve hemosiyanin oksijen taşıyan ve miyoglobin kaslardaki oksijeni tutan.

5. Koruyucu. Yabancı proteinlerin veya antijenik özelliklere sahip mikroorganizmaların vücuda nüfuz etmesine yanıt olarak, kan lenfositleri, onları bağlayıp nötralize edebilen özel proteinler - antikorlar oluşturur. Tükürük ve gözyaşı protein içerir lizozim– bakteri hücre duvarlarını yok eden bir enzim. Bir mikrop gözlerin veya ağız boşluğunun mukoza zarına bulaşırsa, kabuğu lizozim etkisiyle yok edilir ve daha sonra koruyucu hücreler bununla kolayca başa çıkabilir. Fibrin Ve trombin kanamayı durdurmaya yardımcı olun.

6. Enerji (beslenme). Proteinler parçalanabilir, oksitlenebilir ve yaşam için gerekli enerjiyi sağlayabilir. Doğru, bu pek karlı değil: Yağlara kıyasla proteinlerin enerji değeri düşüktür ve 1 g protein başına 17,6 kJ (4,1 kcal) enerjiye karşılık gelir. Tipik olarak proteinler, yağ ve karbonhidrat rezervlerinin tükendiği aşırı durumlarda enerji ihtiyaçları için kullanılır.

7. Düzenleyici. Hormonların çoğu (hepsi olmasa da) proteindir - örneğin, hipofiz bezinin, hipotalamusun, pankreasın tüm hormonları ( insülin, glukagon) vb. Hormonlar, spesifik reseptörlere bağlanarak hücre üzerinde etki gösterir. Her reseptör yalnızca bir hormonu tanır. Tüm hormonların reseptörleri proteinlerdir. Bir başka örnek ise organizmanın zigottan gelişimi sırasında bireysel organ ve dokuların oluşumunu ve büyümesini düzenleyen proteinlerdir. Fitokrom Bitkiler, bitkilerde fotoperiyodik tepkiyi düzenleyen, ışığa duyarlı karmaşık bir proteindir.

8. Sinyal (alıcı). Hücrenin yüzey zarı, çevresel faktörlere yanıt olarak üçüncül yapılarını değiştirebilen gömülü protein molekülleri içerir. Bu sayede dış ortamdan sinyaller alınır ve hücreye komutlar iletilir.

9. Depolama. Proteinler sayesinde bazı maddeler vücutta depolanabilir. Yumurta albümini Yumurta beyazında su depolayan protein görevi görür, süt kazeini enerji kaynağıdır ve protein ferritin demiri yumurta sarısında, dalakta ve karaciğerde tutar.

10. Zehirli. Bazı proteinler toksindir: kobra zehiri içerir nörotoksin.

III. Bilginin pekiştirilmesi

Yeni materyal öğrenirken konuşmayı özetlemek.

IV. Ev ödevi

Ders kitabı paragrafını inceleyin (proteinlerin özellikleri ve biyolojik fonksiyonları).

Ders 12–13. Enzimler, kimyasal bileşimleri ve yapıları. Enzimlerin biyolojik rolü

Teçhizat: genel biyoloji tabloları, enzimlerin yapısını ve etki mekanizmasını gösteren diyagramlar ve çizimler, enzimler için bir sınıflandırma şeması, laboratuvar çalışmaları için ekipman.

I. Bilgi testi

Kartlarla çalışma

Kart 1. Yeterli kalorili gıda içeriğiyle, ancak içinde protein bulunmadığında hayvanlarda patolojik olayların gözlendiği tespit edilmiştir: büyümenin durması, kan bileşiminde değişiklikler, vb. Bunun neyle bağlantısı var?

Kart 2. Proteinlere neden “hayatın taşıyıcıları ve düzenleyicileri” deniyor?

Kart 3. Bir protein molekülünün hangi yapısal özellikleri onun taşıma, koruma, enerji gibi pek çok işlevi yerine getirmesini sağlar?

Kart 4. Metindeki boşlukları doldurun: “Koruyucu proteinlere denir... . Bağlanıyorlar..., vücuda giriyorlar ve çağırıyorlar.... Binlerce farklı protein arasından sadece birini tanırlar ve onunla reaksiyona girerler. Patojenlere karşı geliştirilen bu direnç mekanizmasına...” denir.

Kart 5. Proteinler, karbonhidratlar ve lipitler canlı organizmalarda hangi benzer işlevleri yerine getirir?

Sorular üzerine sözlü bilgi testi

1. Proteinlerin denatürasyonu ve diğer özellikleri. Proteinlerin yapısı, özellikleri ve fonksiyonları arasındaki ilişki.

2. Proteinlerin biyolojik fonksiyonları ( üç öğrenci).

II. Yeni materyal öğrenme

1. Enzimler ve yaşam süreçlerindeki önemi

Kimya dersinizden katalizörün ne olduğunu biliyorsunuz. Bu, reaksiyonu hızlandıran, reaksiyonun sonunda değişmeden kalan (tüketilmeden) bir maddedir. Biyolojik katalizörlere denir enzimler(lat. fermentum– fermantasyon, ekşi maya) veya enzimler.

Hemen hemen tüm enzimler proteindir (ancak tüm proteinler enzim değildir!). Son yıllarda bazı RNA moleküllerinin aynı zamanda enzim özelliği taşıdığı da bilinmektedir.

Yüksek derecede saflaştırılmış kristal enzim ilk olarak 1926'da Amerikalı biyokimyacı J. Sumner tarafından izole edildi. Bu enzim üreazürenin parçalanmasını katalize eder. Bugüne kadar 2 binden fazla enzim biliniyor ve sayıları artmaya devam ediyor. Birçoğu canlı hücrelerden izole edilir ve saf formda elde edilir.

Hücrede sürekli olarak binlerce reaksiyon gerçekleşmektedir. Organik ve inorganik maddeleri bir test tüpünde canlı bir hücredekiyle tamamen aynı oranlarda, ancak enzimler olmadan karıştırırsanız, gözle görülür bir hızda neredeyse hiçbir reaksiyon meydana gelmez. Genetik bilginin gerçekleşmesi ve tüm metabolizmanın gerçekleşmesi enzimler sayesinde gerçekleşir.

Çoğu enzimin adı, çoğunlukla enzimin etkileşime girdiği madde olan substratın adına eklenen -az sonekiyle karakterize edilir.

2. Enzimlerin yapısı

Substratın moleküler ağırlığıyla karşılaştırıldığında enzimler çok daha büyük bir kütleye sahiptir. Bu tutarsızlık, enzim molekülünün tamamının katalizde yer almadığını göstermektedir. Bu konuyu anlamak için enzimlerin yapısını tanımanız gerekir.

Enzimler yapı itibariyle basit veya karmaşık proteinler olabilir. İkinci durumda, enzim, protein kısmına ek olarak ( apoenzim) protein olmayan nitelikte ek bir grup var - bir aktivatör ( kofaktör, veya koenzim), aktif oluşumuna neden olur holoenzim. Enzim aktivatörleri şunlardır:

1) inorganik iyonlar (örneğin tükürükte bulunan amilaz enzimini aktive etmek için klorür iyonları (Cl-) gereklidir);

2) substrata sıkı bir şekilde bağlı protez grupları (FAD, biyotin);

3) substratla gevşek bir şekilde ilişkili olan koenzimler (NAD, NADP, koenzim A).

Protein kısmı ve protein olmayan bileşen ayrı ayrı enzimatik aktiviteye sahip değildir, ancak bir araya getirildiklerinde bir enzimin karakteristik özelliklerini kazanırlar.

Enzimlerin protein kısmı, yapı bakımından benzersiz olan, belirli amino asit kalıntılarının birbirine sıkı bir şekilde yönlendirilmiş bir kombinasyonu olan aktif merkezler içerir (bir dizi enzimin aktif merkezlerinin yapısı şimdi deşifre edilmiştir). Aktif merkez, bir "enzim-substrat kompleksi" oluşturmak için substrat molekülüyle etkileşime girer. "Enzim-substrat kompleksi" daha sonra enzime ve reaksiyonun ürün veya ürünlerine ayrışır.

1890 yılında E. Fisher tarafından ortaya atılan hipoteze göre substrat enzime şu şekilde yaklaşmaktadır: kilidin anahtarı, yani enzimin aktif bölgesinin ve substratın uzaysal konfigürasyonları tam olarak karşılık gelir ( tamamlayıcı) birbirine göre. Substrat, "kilit"e uyan bir "anahtar"la, yani enzimle karşılaştırılır. Bu nedenle, lizozimin aktif merkezi (tükürüğün enzimi) bir yarık görünümüne sahiptir ve şekil olarak, bu enzimin etkisi altında parçalanan, bakteriyel bir basilin karmaşık bir karbonhidrat molekülünün bir parçasına tam olarak karşılık gelir.

1959'da D. Koshland, substrat yapısının ve enzimin aktif merkezinin mekansal yazışmasının yalnızca birbirleriyle etkileşime girdiği anda yaratıldığına göre bir hipotez öne sürdü. Bu hipoteze çağrıldı "eller ve eldivenler" hipotezi(indüklenen etkileşim hipotezi). Bu “dinamik tanıma” süreci günümüzde en yaygın kabul gören hipotezdir.

3. Enzimler ve biyolojik olmayan katalizörler arasındaki farklar

Enzimler biyolojik olmayan katalizörlerden birçok yönden farklılık gösterir.

1. Enzimler çok daha verimlidir (10 4 –10 9 kez). Böylece katalaz enziminin tek bir molekülü, hücreler için toksik olan 10 bin molekül hidrojen peroksiti bir saniyede parçalayabilmektedir:

2H 2 O 2 ––> 2H 2 O + O 2,

Vücuttaki çeşitli bileşiklerin oksidasyonu sırasında ortaya çıkar. Veya enzimlerin yüksek verimliliğini doğrulayan başka bir örnek: Oda sıcaklığında bir üreaz molekülü, bir saniyede 30 bine kadar üre molekülünü parçalama kapasitesine sahiptir:

H 2 N–CO–NH2 + H2O ––> CO2 + 2NH3.

Katalizör olmasaydı bu süreç yaklaşık 3 milyon yıl sürerdi.

2. Enzim etkisinin yüksek özgüllüğü. Çoğu enzim, yalnızca bir veya çok az sayıda "kendi" doğal bileşiği (substrat) üzerinde etki gösterir. Enzimlerin özgüllüğü formülle yansıtılır "bir enzim - bir substrat". Bu nedenle canlı organizmalarda birçok reaksiyon bağımsız olarak katalize edilir.

3. Enzimler hassas ve hassas düzenlemelere tabidir. Bir enzimin aktivitesi, "çalıştığı" koşullardaki küçük değişikliklerle artabilir veya azalabilir.

4. Biyolojik olmayan katalizörler çoğu durumda yalnızca yüksek sıcaklıklarda iyi çalışır. Hücrelerde küçük miktarlarda bulunan enzimler normal sıcaklık ve basınçta çalışırlar (her ne kadar yüksek sıcaklık denatürasyona neden olduğundan enzimlerin etki alanı sınırlıdır). Çoğu enzim protein olduğundan aktiviteleri fizyolojik olarak normal koşullar altında en yüksektir: t = 35–45 °C; hafif alkalin ortam (her enzimin kendi optimal pH değeri olmasına rağmen).

5. Enzimler, biyolojik taşıyıcılar adı verilen kompleksler oluşturur. Bir hücredeki herhangi bir maddenin parçalanması veya sentezlenmesi süreci genellikle bir takım kimyasal işlemlere bölünür. Her işlem ayrı bir enzim tarafından gerçekleştirilir. Bu tür enzimlerden oluşan bir grup, bir tür biyokimyasal taşıma bandını oluşturur.

6. Enzimler düzenlenebilmektedir; "aç" ve "kapat" (ancak bu tüm enzimler için geçerli değildir; örneğin tükürük amilazı ve diğer bazı sindirim enzimleri düzenlenmez). Çoğu apoenzim molekülünde, çoklu enzim konveyöründen çıkan son ürünü de tanıyan bölümler vardır. Böyle bir üründen çok fazla varsa, o zaman başlangıçtaki enzimin aktivitesi onun tarafından inhibe edilir ve bunun tersi de yeterli ürün yoksa, enzim aktive edilir. Pek çok biyokimyasal süreç bu şekilde düzenlenir.

Bu nedenle enzimlerin biyolojik olmayan katalizörlere göre birçok avantajı vardır.

4. Enzimlerin etki mekanizması

Enzimler canlı organizmalarda herhangi bir katalizörle aynı yasalara göre çalışır. Enzim katalizi enzimin substrat ile ara komplekslerinin oluşması nedeniyle enerji bariyerinin (aktivasyon enerjisi olarak adlandırılan) azaltılmasına dayanır. Örneğin amilazın yokluğunda, nişasta ile su arasında reaksiyon meydana gelmez çünkü moleküller bu amaç için yeterli enerjiye sahip değildir. Enzim kimyasal süreci hızlandırır çünkü onun varlığında belirli bir reaksiyonu "başlatmak" için daha az enerji gerekir. Enzimlerin etki mekanizmasını daha ayrıntılı olarak ele alalım.

1. Enzim, bir reaksiyonu katalize ederek "kendi" substratlarının moleküllerini birbirine yakınlaştırır, böylece moleküllerin reaksiyona girecek kısımları yakında olur.

2. Enzime katılan substrat bir miktar değişir. Enzim elektronları çekerek substrat molekülünün bazı bağlarında gerilim oluşmasına neden olabilir. Bu da molekülün reaktivitesini arttırır, çünkü atomlar arasındaki bağlar zayıflar ve daha kolay salınırlar (enzimin reaksiyonu bu şekilde hızlandırdığı düşünülür).

3. Enzim, substratların her birinden bir atomu (veya atomları) “kopar” ve ardından substratlar birleştirilir.

4. Ayrılan atomlar birbirleriyle birleşerek enzimi bırakır. Artık enzim yeni substrat moleküllerini bağlayabiliyor.

Çoğu zaman enzimler belirli hücresel yapılarla sınırlıdır. Özelliklerini vücut dışında korurlar. Enzimler fırıncılık, biracılık, şarap yapımı, deri ve kimya endüstrilerinde başarıyla kullanılmaktadır.

5. Enzimlerin sınıflandırılması

Öğrenciler ders kitabının metni üzerinde çalışırlar ve daha sonra kontrol ederek “En önemli enzim grupları” tablosunu doldururlar.

Tablo 6. En önemli enzim grupları

Sınıfların sayısı ve adı	Katalizlenmiş reaksiyonlar
1. Oksidoredüktazlar 2. Transferazlar 3. Hidrolazlar 4. Liyazlar 5. İzomerazlar 6. Ligazlar (sentetazlar)	Redoks reaksiyonları: Hidrojen veya oksijen atomlarının veya elektronların bir maddeden diğerine aktarılması Fonksiyonel grupların bir maddeden diğerine transferi Hidroliz: Karmaşık organik maddeleri su ekleyerek daha basit olanlara parçalayan reaksiyonlar Fonksiyonel grupların hidrolitik olmayan eklenmesi veya çıkarılması İzomerizasyon, yani. izomerlerin birbirine dönüşümü ATP enerjisini kullanan sentez reaksiyonları	Katalaz, hidrojen peroksiti suya ve moleküler oksijene ayrıştırır; Sitokromlar, solunum sırasında oksijen atomlarına ve fotosentezin ışık fazındaki reaksiyonlar sırasında protonlara elektron aktarır ve bağlar. Fosfotransferazların etkisi altında fosforik asit kalıntıları ATP'den glikoz veya fruktoza aktarılır. Amilaz, nişastayı maltoza hidrolize eder; Tripsin, proteinleri ve peptidleri amino asitlere hidrolize eder Karboksil gruplarının dekarboksilazlarla eliminasyonu Bitkilerde glikoz fosfat izomerazın etkisi altında glikoz ve fruktozun birbirine dönüşümü Karboksilazlar organik asitlere karbondioksit eklenmesini katalize eder

III. Bilginin pekiştirilmesi

Laboratuvar çalışması No. 1. “Canlı dokularda katalaz enziminin katalitik aktivitesinin incelenmesi”

Ekipman: tripodlar, test tüpleri,% 3'lük taze hidrojen peroksit çözeltisi içeren şişeler, bitki ve hayvan dokuları, su ve elodea içeren kavanozlar, mikroskoplar, slaytlar ve kapak camları, cımbız ve pipetler.

İlerlemek

1. Çiğ et, pişmiş et, çiğ ve haşlanmış patates içeren test tüplerine 2 ml hidrojen peroksit dökün. Peroksitin canlı ve ölü dokular üzerindeki etkisi sırasında gözlemlediğiniz olayları açıklayın.

2. Bir Elodea yaprağını bir damla su içindeki cam slayt üzerine yerleştirin ve yaprağın gövdeden koptuğu yeri düşük büyütmede mikroskop altında inceleyin.

3. Bir elodea yaprağına iki damla hidrojen peroksit uygulayın, lamel ile örtün ve yaprağın gövdeden koptuğu yeri mikroskop altında inceleyin. Elodea yaprağının hasarlı hücrelerinden gaz kabarcıklarının hızla salınmasını açıklayın.

4. Sonuçlar.

Enzim aktivitesi canlı ve ölü dokularda kendini nasıl gösterir? Neden?

Bitki ve hayvanların canlı dokularında enzim aktivitesi farklılık gösterir mi?

Hidrojen peroksitin ayrışma hızını nasıl ölçmeyi önerirsiniz?

Hidrojen peroksitin parçalanmasını sağlayan katalaz enziminin tüm canlı organizmalarda bulunduğunu düşünüyor musunuz? Cevabınızı gerekçelendirin.

IV. Ev ödevi

Ders kitabı paragrafını inceleyin (enzimler, anlamları, yapıları, etki mekanizmaları ve sınıflandırılması).

Ders 14–15. Nükleik asitler periyodik olmayan polimerlerdir. Nükleotid yapısı. Polinükleotidlerin oluşumu. Çift sarmallı bir DNA molekülünün oluşumu. Tamamlayıcılık ilkesi

Teçhizat: genel biyolojiye ilişkin tablolar, enzimlerin yapısını ve etki mekanizmasını gösteren diyagramlar ve çizimler, enzimler için bir sınıflandırma şeması, bir nükleotidin yapısının bir diyagramı, DNA'nın yapısının bir modeli.

I. Bilgi testi

Kartlarla çalışma

Kart 1. Sıcaklık 10°C düştüğünde kimyasal reaksiyonların hızının yalnızca 2-3 kat azaldığı bilinmektedir. Biyokimyacılar, analiz edilen numunelerin daha fazla stabiliteye sahip olması için bunları düşük sıcaklıkta saklar. Ancak donmakta olan bir kişinin vücut ısısı en az 10°C düşerse bu durum ciddi, çoğu zaman geri dönüşü olmayan sonuçlara yol açar. Burada bir çelişki mi var?

Kart 2. Kifa Mokievich'in defterlerinden: “Proteaz, proteinlerdeki peptit bağlarını parçalayan bir enzimdir. Amilaz, karbonhidratlardaki glikosidik bağları parçalayan bir enzimdir. Tüm enzimlerin son derece yüksek özgüllüğe sahip olduğu ve substrata bir anahtar gibi kilide uyduğu bilinmektedir. Enzimlerin substratları aynı olduğundan enzimlerin kendileri de aynıdır. Buradan biyokimyacıların yalnızca bir amilazı (örneğin insan tükürüğünden) ve bir proteazı (örneğin çamaşır tozundan) incelemeleri gerektiği sonucu çıkıyor; sonuçta bunlar birbirinin aynı!” Kifa Mokievich'e nasıl itiraz edebilirsin?

Kart 3. Fare dokusundan belirli bir enzim izole edildi. +4 °C'deki çözeltisi katalitik aktiviteyi birkaç hafta korur. +40°C'deki termostatta 2 saat bekletildikten sonra aktivitesinin %50'sini kaybetti. 2 saat daha sonra tamamen devre dışı kalacağı doğru mu? Ancak bir farenin vücudunda sıcaklık kesinlikle +4 °C değil, yalnızca +40 °C'dir. Peki bu kadar kararsız bir enzime ihtiyacı var mı?

Kart 4. Herhangi bir hücrenin varlığı için gerekli olan enzimlerin bir listesini yapmaya çalışın. Bir enzimin adını bilmiyorsanız katalize ettiği reaksiyonu belirtmeniz yeterlidir.

Kart 5. Proteaz tarafından protein parçalanma hızını inceleyen bir deneyci, zamanla bunun önce birkaç kez arttığını ve ardından enzim aktivitesi tamamen kayboluncaya kadar düştüğünü keşfetti. Bu model nasıl açıklanabilir? Sizce hangi proteazlar bu özelliğe sahiptir?

Kart 6. Enzim aktivitesi neden pH'a bağlı olabilir?

Kart 7. Bir hücre, içinde meydana gelen kimyasal süreçlerin hızını hangi yollarla kontrol edebilir? İnsan vücudu kimyasal süreçlerin hızını hangi yollarla düzenleyebilir?

Kart 8. “Hücredeki katalitik (enzimatik) taşıma bandı”nı nasıl anlıyorsunuz? Enzim moleküllerinin bir membran üzerinde taşıyıcı bir şekilde düzenlenmesinin, sitoplazmadaki serbest, rastgele konumlarına kıyasla avantajı nedir?

Sorular üzerine sözlü bilgi testi

1.Enzimler ve yaşam süreçlerindeki önemi.

2. Enzimlerin yapısı ve özgüllüğünün yüksek olmasının nedeni.

3. Enzimler ve biyolojik olmayan katalizörler arasındaki farklar.

4. Enzimlerin etki mekanizması.

5. Enzimlerin sınıflandırılması.

II. Yeni materyal öğrenme

1. Nükleik asitler, hücredeki içerikleri, molekül boyutları ve molekül ağırlığı

Nükleik asitler, canlı organizmalarda kalıtsal (genetik) bilgilerin depolanmasını ve iletilmesini sağlayan doğal yüksek moleküllü organik bileşikler, polinükleotidlerdir.

Bu organik bileşikler 1869'da İsviçreli doktor I.F. Miescher nükleer materyalden zengin hücrelerde (lökositler, somon spermi). Nükleik asitler hücre çekirdeğinin ayrılmaz bir parçasıdır, bu yüzden isimlerini almıştır (Latince'den. çekirdek- çekirdek). Çekirdeğin yanı sıra sitoplazmada, sentriollerde, mitokondride ve kloroplastlarda da nükleik asitler bulunur.

Doğada iki tip nükleik asit vardır: deoksiribonükleik asitler (DNA) ve ribonükleik asitler (RNA). Kompozisyon, yapı ve işlevler bakımından farklılık gösterirler. DNA çift sarmallı bir moleküldür, RNA ise tek sarmallıdır. Canlı maddedeki nükleik asitlerin içeriği% 1 ila 2 arasındadır.

Nükleik asitler muazzam boyutlara ulaşan biyopolimerlerdir. Moleküllerinin uzunluğu yüzbinlerce nanometredir (1 nm = 10-9 m), bu da protein moleküllerinin uzunluğundan binlerce kat daha uzundur. DNA molekülü özellikle büyüktür. Nükleik asitlerin moleküler ağırlığı on milyonlarca ve milyarlara (10 5 –10 9) ulaşır. Örneğin, Escherichia coli'nin DNA kütlesi 2,5x109'dur ve insan germ hücresinin çekirdeğinde (haploid kromozom seti) DNA moleküllerinin uzunluğu 102 cm'dir.

2. NC – periyodik olmayan polimerler. Nükleotid çeşitleri ve yapıları

Nükleik asitler, polimer zincirleri nükleotid adı verilen monomerler tarafından oluşturulan periyodik olmayan biyopolimerlerdir. DNA ve RNA molekülleri dört tip nükleotid içerir. DNA nükleotidlerine deoksiribonükleotidler ve RNA - ribonükleotidler denir. DNA ve RNA'nın nükleotid bileşimi tabloya yansıtılmıştır.

Tablo 7. DNA ve RNA nükleotidlerinin bileşimi

Bir nükleotidin yapısına bakalım. Nükleotidler üç bileşenden oluşan karmaşık organik bileşiklerdir.. Bir DNA nükleotidinin yapısının şeması şekilde gösterilmiştir.

1. Azotlu bazlar karbon atomlarıyla birlikte diğer elementlerin atomlarını, özellikle nitrojeni içeren siklik bir yapıya sahiptir. Bu bileşiklerde azot atomu bulunmasından dolayı “azotlu”, alkali özellikte olduklarından ise “bazlar” olarak adlandırılmaktadır. Nükleik asitlerin azotlu bazları pirimidin ve pürin sınıflarına aittir. Pirimidin bazları, molekülünde tek halka bulunan pirimidinin türevleridir. Pirimidin bazları deoksiribonükleotidlerde bulunur timin Ve sitozin ve ribonükleotidlerin bileşiminde - sitozin Ve urasil. Urasil, bir metil grubunun (-CH3) yokluğunda timinden farklıdır.

Pürin bazları, iki halkası olan pürinin türevleridir. Pürin bazları şunları içerir: adenin Ve guanin. Hem DNA hem de RNA'nın nükleotitlerinin bir parçasıdırlar.

2. Karbonhidrat – pentoz (C 5 ). Bu bileşen aynı zamanda nükleotidlerin oluşumunda da rol alır. DNA nükleotidleri pentoz - deoksiriboz ve RNA nükleotidleri - riboz içerir. Nükleotidlerin karbonhidrat bileşimi, gördüğümüz gibi, nükleik asitlerin adlarına yansır: deoksiribonükleik ve ribonükleik. Azotlu baz içeren pentoz bileşiklerine “nükleositler” adı verilir.

3. Fosforik asit kalıntısı. Fosfat, nükleik asitlere asidik özellikler kazandırır.

Yani bir nükleotid azotlu bir baz, pentoz ve fosfattan oluşur. Nükleotidlerin bileşiminde, bir yandan karbonhidrata azotlu bir baz, diğer yandan bir fosforik asit kalıntısı eklenir.

Devam edecek

Bunlar monomerleri amino asit olan polimerlerdir. Esas olarak karbon, hidrojen, oksijen ve nitrojenden oluşurlar.

Tüm canlı organizmaların incelenen proteinlerinin çoğunda, bunların yapımında yer alan 20 amino asit tespit edildi.

Bir protein molekülünün sentezi sırasında, farklı amino asitler sırayla birbirine eklenir ve bir zincir veya polipeptit oluşturulur (daha sonra bir spiral veya küre şeklinde katlanabilir). Proteinlerin çeşitliliği, polipeptit zincirinde hangi amino asitlerin, hangi miktarda ve hangi sırayla yer aldığına göre belirlenir. Amino asitlerin sayısı ve bileşimi bakımından aynı olan ancak diziliş sıraları farklı olan iki molekül, iki farklı proteini temsil eder. Yalnızca türler değil, aynı türün bireyleri de bir dizi protein açısından farklılık gösterir (bu, örneğin doku ve organların bir hayvandan diğerine nakledilmesi sırasında uyumsuzluk olgusuyla ilişkilidir).

“Protein” ve “peptit” kavramları birbirine yakındır ancak aralarında farklılıklar da vardır. Peptitler genellikle oligopeptitler olarak adlandırılır, yani. zinciri en fazla sayıda amino asit kalıntısı (10-15) içerenler ve proteinler, çok sayıda amino asit kalıntısı (birkaç bine kadar) içeren ve belirli bir kompakt uzaysal yapıya sahip olan peptitlerdir; uzun oldukları için polipeptit zinciri enerji açısından uygun olmayan bir durumdur. Proteinlerin mekansal organizasyonunun (yapısının) dört düzeyi vardır. Tüm yapılar endoplazmik retikulumun kanallarında oluşur. Olumsuz çevresel faktörlere (ışınlama, yüksek sıcaklık, kimyasallar) maruz kaldığında protein yapıları tahrip edilebilir - bu meydana gelir denatürasyon Bu süreç birincil yapıyı etkilemiyorsa geri dönüşümlüdür ve etkinin sona ermesinden sonra molekül kendiliğinden eski haline döner. Birincil yapı indirgenemez, çünkü yalnızca en karmaşık protein biyosentezi mekanizmasının katılımıyla ribozomlarda oluşur. Uzamsal yapıya bağlı olarak, proteinler fibrillerdir (lif formunda) - yapı proteinleri ve küreseldir (top şeklinde) - enzimler, antikorlar, bazı hormonlar vb.

Proteinlerin çok çeşitli olması, hem gerçekleştirdikleri işlevlerin çeşitliliğini hem de organizmaların çeşitliliğini sağlar.

Proteinlerin fonksiyonları:

1) koruyucu (viral bir enfeksiyon sırasında interferon vücutta yoğun bir şekilde sentezlenir);

2) yapısal (kollajen dokuların bir parçasıdır ve skar oluşumuna katılır);

3) motor (miyozin kas kasılmasında rol oynar);

4) yedek (yumurta albümini);

5) taşıma (eritrositlerdeki hemoglobin, besinleri ve metabolik ürünleri taşır);

6) reseptör (reseptör proteinleri, hücrenin maddeleri ve diğer hücreleri tanımasını sağlar);

7) düzenleyici (düzenleyici proteinler genlerin aktivitesini belirler);

8) hormon proteinleri humoral düzenlemede rol oynar (insülin kan şekeri seviyelerini düzenler);

9) enzim proteinleri vücuttaki tüm kimyasal reaksiyonları katalize eder;

10) enerji (çürüme sırasında 1 gr protein 17 kJ enerji açığa çıkarır).

Sincaplar- a-amino asit kalıntılarından oluşan yüksek molekül ağırlıklı organik bileşikler.

İÇİNDE protein bileşimi karbon, hidrojen, nitrojen, oksijen, kükürt içerir. Bazı proteinler fosfor, demir, çinko ve bakır içeren diğer moleküllerle kompleksler oluşturur.

Proteinler büyük bir moleküler ağırlığa sahiptir: yumurta albümini - 36.000, hemoglobin - 152.000, miyozin - 500.000 Karşılaştırma için: alkolün moleküler ağırlığı 46, asetik asit - 60, benzen - 78'dir.

Proteinlerin amino asit bileşimi

Sincaplar- monomerleri periyodik olmayan polimerler α-amino asitler. Tipik olarak 20 tip a-amino asit, protein monomerleri olarak adlandırılır, ancak bunların 170'inden fazlası hücrelerde ve dokularda bulunur.

Amino asitlerin insan ve diğer hayvanların vücudunda sentezlenip sentezlenemeyeceğine bağlı olarak bunlar ayırt edilir: esansiyel olmayan amino asitler- sentezlenebilir; gerekli amino asitler- sentezlenemez. Esansiyel amino asitlerin vücuda gıda yoluyla sağlanması gerekir. Bitkiler her türlü amino asidi sentezler.

Amino asit bileşimine bağlı olarak, proteinler: tam- tüm amino asit setini içerir; arızalı- Bileşimlerinde bazı amino asitler eksiktir. Proteinler yalnızca amino asitlerden oluşuyorsa bunlara denir. basit. Proteinler, amino asitlere ek olarak amino asit olmayan bir bileşen (protez grup) içeriyorsa bunlara denir. karmaşık. Protez grubu metaller (metaloproteinler), karbonhidratlar (glikoproteinler), lipitler (lipoproteinler), nükleik asitler (nükleoproteinler) ile temsil edilebilir.

Tüm amino asitler içerir: 1) karboksil grubu (-COOH), 2) amino grubu (-NH2), 3) radikal veya R-grubu (molekülün geri kalanı). Radikalin yapısı farklı amino asit türleri için farklıdır. Amino asitlerin bileşiminde yer alan amino gruplarının ve karboksil gruplarının sayısına bağlı olarak bunlar ayırt edilir: nötr amino asitler bir karboksil grubuna ve bir amino grubuna sahip; temel amino asitler birden fazla amino grubuna sahip olan; asidik amino asitler birden fazla karboksil grubuna sahip olan.

Amino asitler amfoterik bileşiklerÇünkü çözeltide hem asit hem de baz gibi davranabilirler. Sulu çözeltilerde amino asitler farklı iyonik formlarda bulunur.

Peptit bağı

Peptitler- peptit bağlarıyla bağlanan amino asit kalıntılarından oluşan organik maddeler.

Peptitlerin oluşumu, amino asitlerin yoğunlaşma reaksiyonunun bir sonucu olarak ortaya çıkar. Bir amino asidin amino grubu diğerinin karboksil grubuyla etkileşime girdiğinde aralarında kovalent bir nitrojen-karbon bağı oluşur. peptit. Peptitte yer alan amino asit kalıntılarının sayısına bağlı olarak, dipeptitler, tripeptitler, tetrapeptitler vesaire. Bir peptid bağının oluşumu birçok kez tekrarlanabilir. Bu oluşuma yol açar polipeptitler. Peptitin bir ucunda serbest bir amino grubu (N-terminali olarak adlandırılır), diğer ucunda ise serbest bir karboksil grubu (C-terminali olarak adlandırılır) bulunur.

Protein moleküllerinin mekansal organizasyonu

Proteinler tarafından belirli spesifik fonksiyonların performansı, moleküllerinin uzaysal konfigürasyonuna bağlıdır; ayrıca, proteinleri katlanmamış bir formda, bir zincir şeklinde tutmak hücre için enerji açısından elverişsizdir, bu nedenle polipeptit zincirleri katlanmaya uğrar ve bir katlanma elde edilir; belirli üç boyutlu yapı veya konformasyon. 4 seviye var proteinlerin mekansal organizasyonu.

Birincil protein yapısı- protein molekülünü oluşturan polipeptit zincirindeki amino asit kalıntılarının düzenlenme sırası. Amino asitler arasındaki bağ peptid bağıdır.

Bir protein molekülü yalnızca 10 amino asit kalıntısından oluşuyorsa, amino asitlerin değişim sırasına göre farklılık gösteren protein moleküllerinin teorik olarak olası varyantlarının sayısı 10 20'dir. 20 amino asit sayesinde bunlardan çok daha çeşitli kombinasyonlar oluşturabilirsiniz. İnsan vücudunda hem birbirinden hem de diğer organizmaların proteinlerinden farklılık gösteren yaklaşık on bin farklı protein bulunmuştur.

Protein moleküllerinin özelliklerini ve uzaysal konfigürasyonunu belirleyen, protein molekülünün birincil yapısıdır. Bir polipeptit zincirinde yalnızca bir amino asidin diğeriyle değiştirilmesi, proteinin özelliklerinde ve işlevlerinde değişikliğe yol açar. Örneğin, hemoglobinin β-alt birimindeki altıncı glutamik amino asidin valinle değiştirilmesi, hemoglobin molekülünün bir bütün olarak ana işlevini - oksijen taşınmasını - yerine getirememesi gerçeğine yol açar; Bu gibi durumlarda kişide orak hücre anemisi adı verilen bir hastalık gelişir.

İkincil yapı- polipeptit zincirinin bir spiral şeklinde katlanmasını emretti (uzatılmış bir yay gibi görünüyor). Sarmalın dönüşleri, karboksil grupları ve amino grupları arasında ortaya çıkan hidrojen bağları ile güçlendirilir. Hidrojen bağlarının oluşumunda hemen hemen tüm CO ve NH grupları rol alır. Bunlar peptid olanlardan daha zayıftır ancak birçok kez tekrarlandığında bu konfigürasyona stabilite ve sağlamlık kazandırır. İkincil yapı düzeyinde proteinler vardır: fibroin (ipek, örümcek ağı), keratin (saç, tırnaklar), kollajen (tendonlar).

Üçüncül yapı- kimyasal bağların (hidrojen, iyonik, disülfür) oluşması ve amino asit kalıntılarının radikalleri arasında hidrofobik etkileşimlerin oluşması sonucu polipeptit zincirlerinin kürecikler halinde paketlenmesi. Üçüncül yapının oluşumundaki ana rol, hidrofilik-hidrofobik etkileşimler tarafından oynanır. Sulu çözeltilerde, hidrofobik radikaller kürecik içinde gruplanarak sudan saklanma eğilimindeyken, hidrofilik radikaller hidrasyonun (su dipolleriyle etkileşim) bir sonucu olarak molekülün yüzeyinde görünme eğilimindedir. Bazı proteinlerde üçüncül yapı, iki sistein kalıntısının kükürt atomları arasında oluşan disülfit kovalent bağları ile stabilize edilir. Üçüncül yapı seviyesinde enzimler, antikorlar ve bazı hormonlar bulunur.

Kuaterner yapı Molekülleri iki veya daha fazla kürecikten oluşan karmaşık proteinlerin özelliği. Alt birimler molekülde iyonik, hidrofobik ve elektrostatik etkileşimlerle tutulur. Bazen dördüncül bir yapının oluşumu sırasında alt birimler arasında disülfit bağları oluşur. Kuaterner yapıya sahip en çok çalışılan protein hemoglobin. İki a-alt birimi (141 amino asit kalıntısı) ve iki β-alt biriminden (146 amino asit kalıntısı) oluşur. Her alt birime demir içeren bir hem molekülü eşlik eder.

Herhangi bir nedenle proteinlerin uzaysal yapısı normalden saparsa, protein işlevlerini yerine getiremez. Örneğin, “deli dana hastalığının” (süngerimsi ensefalopati) nedeni, sinir hücrelerinin yüzey proteinleri olan prionların anormal yapısıdır.

Proteinlerin özellikleri

Amino asit bileşimi ve protein molekülünün yapısı onu belirler özellikler. Proteinler, amino asit radikalleri tarafından belirlenen temel ve asidik özellikleri birleştirir: Bir proteindeki amino asitler ne kadar asidikse, asidik özellikleri de o kadar belirgin olur. H+ bağışlama ve ekleme yeteneği belirlendi proteinlerin tamponlayıcı özellikleri; En güçlü tamponlardan biri, kan pH'ını sabit bir seviyede tutan, kırmızı kan hücrelerinde bulunan hemoglobindir. Çözünür proteinler (fibrinojen) vardır ve mekanik işlevleri yerine getiren çözünmeyen proteinler (fibroin, keratin, kollajen) vardır. Kimyasal olarak aktif olan proteinler (enzimler) vardır, çeşitli çevre koşullarına dayanıklı, kimyasal olarak aktif olmayan proteinler ve son derece kararsız olan proteinler vardır.

Dış faktörler (ısı, ultraviyole radyasyon, ağır metaller ve tuzları, pH değişiklikleri, radyasyon, dehidrasyon)

protein molekülünün yapısal organizasyonunun bozulmasına neden olabilir. Belirli bir protein molekülünün doğasında bulunan üç boyutlu konformasyonun kaybolması sürecine denir. denatürasyon. Denatürasyonun nedeni, belirli bir protein yapısını stabilize eden bağların kopmasıdır. Başlangıçta en zayıf bağlar kopar, koşullar sıkılaştıkça daha güçlü olanlar da kopar. Bu nedenle önce dördüncül, sonra üçüncül ve ikincil yapılar kaybolur. Mekansal konfigürasyondaki bir değişiklik, proteinin özelliklerinin değişmesine yol açar ve bunun sonucunda proteinin doğal biyolojik fonksiyonlarını yerine getirmesi imkansız hale gelir. Denatürasyona birincil yapının yıkımı eşlik etmiyorsa, o zaman olabilir. geri dönüşümlü Bu durumda proteinin konformasyon özelliğinin kendiliğinden iyileşmesi meydana gelir. Örneğin, membran reseptör proteinleri bu tür bir denatürasyona uğrar. Denatürasyondan sonra protein yapısını geri yükleme işlemine denir yeniden doğallaştırma. Proteinin uzaysal konfigürasyonunun restorasyonu mümkün değilse, denatürasyon denir. geri döndürülemez.

Proteinlerin fonksiyonları

İşlev	Örnekler ve açıklamalar
Yapı	Proteinler hücresel ve hücre dışı yapıların oluşumunda rol oynarlar: hücre zarlarının (lipoproteinler, glikoproteinler), saçın (keratin), tendonların (kollajen) vb. bir parçasıdırlar.
Ulaşım	Kan proteini hemoglobin oksijeni bağlar ve onu akciğerlerden tüm doku ve organlara taşır ve onlardan karbondioksiti akciğerlere aktarır; Hücre zarlarının bileşimi, belirli maddelerin ve iyonların hücreden dış ortama ve geriye aktif ve kesinlikle seçici olarak aktarılmasını sağlayan özel proteinler içerir.
Düzenleyici	Protein hormonları metabolik süreçlerin düzenlenmesinde rol alır. Örneğin insülin hormonu kan şekeri düzeylerini düzenler, glikojen sentezini destekler ve karbonhidratlardan yağ oluşumunu artırır.
Koruyucu	Yabancı proteinlerin veya mikroorganizmaların (antijenlerin) vücuda nüfuz etmesine yanıt olarak, özel proteinler oluşur - bunları bağlayabilen ve nötralize edebilen antikorlar. Fibrinojenden oluşan fibrin kanamanın durdurulmasına yardımcı olur.
Motor	Kasılma proteinleri aktin ve miyozin, çok hücreli hayvanlarda kas kasılmasını sağlar.
Sinyal	Hücrenin yüzey zarında, çevresel faktörlere yanıt olarak üçüncül yapılarını değiştirebilen, böylece dış ortamdan sinyaller alıp hücreye komutlar iletebilen protein molekülleri bulunur.
Depolamak	Hayvanların vücudunda, yumurta albümini ve süt kazeini haricinde proteinler kural olarak depolanmaz. Ancak proteinler sayesinde bazı maddeler vücutta depolanabilir; örneğin hemoglobinin parçalanması sırasında demir vücuttan atılmaz, depolanır ve ferritin proteini ile kompleks oluşturur.
Enerji	1 g protein nihai ürüne parçalandığında 17,6 kJ açığa çıkar. İlk önce proteinler amino asitlere, ardından da son ürünlere (su, karbondioksit ve amonyak) ayrılır. Ancak proteinler ancak diğer kaynaklar (karbonhidratlar ve yağlar) tükendiğinde enerji kaynağı olarak kullanılır.
Katalitik	Proteinlerin en önemli işlevlerinden biri. Proteinler tarafından sağlanır - hücrelerde meydana gelen biyokimyasal reaksiyonları hızlandıran enzimler. Örneğin ribuloz bifosfat karboksilaz, fotosentez sırasında CO2'nin sabitlenmesini katalize eder.

Enzimler

Enzimler, veya enzimler biyolojik katalizörler olan özel bir protein sınıfıdır. Enzimler sayesinde biyokimyasal reaksiyonlar çok büyük bir hızla gerçekleşir. Enzimatik reaksiyonların hızı, inorganik katalizörlerin katılımıyla meydana gelen reaksiyonların hızından on binlerce kat (ve bazen milyonlarca) daha yüksektir. Enzimin etki ettiği maddeye denir alt tabaka.

Enzimler küresel proteinlerdir, yapısal özellikler Enzimler basit ve karmaşık olmak üzere iki gruba ayrılabilir. Basit enzimler basit proteinlerdir, yani sadece amino asitlerden oluşur. Kompleks enzimler karmaşık proteinlerdir, yani Protein kısmına ek olarak, protein olmayan bir grup içerirler - kofaktör. Bazı enzimler vitaminleri kofaktör olarak kullanır. Enzim molekülünde aktif merkez adı verilen özel bir kısım bulunur. Aktif merkez- enzimin küçük bir bölümü (üç ila on iki amino asit kalıntısı), burada substrat veya substratların bağlanması, bir enzim-substrat kompleksi oluşturur. Reaksiyonun tamamlanması üzerine enzim-substrat kompleksi, enzime ve reaksiyon ürününe/ürünlerine ayrışır. Bazı enzimler (aktif hariç) allosterik merkezler- enzim hız düzenleyicilerinin bağlı olduğu alanlar ( allosterik enzimler).

Enzimatik kataliz reaksiyonları şu şekilde karakterize edilir: 1) yüksek verimlilik, 2) sıkı seçicilik ve etki yönü, 3) substrat spesifikliği, 4) hassas ve hassas düzenleme. Enzimatik kataliz reaksiyonlarının substrat ve reaksiyon özgüllüğü, E. Fischer (1890) ve D. Koshland'ın (1959) hipotezleriyle açıklanmaktadır.

E. Fischer (anahtar kilidi hipotezi) enzimin aktif merkezinin ve substratın uzaysal konfigürasyonlarının birbirine tam olarak uyması gerektiğini öne sürdü. Substrat “anahtarla”, enzim ise “kilitle” karşılaştırılır.

D. Koshland (eldiven hipotezi) Substratın yapısı ile enzimin aktif merkezi arasındaki uzamsal yazışmanın yalnızca birbirleriyle etkileşime girdikleri anda yaratıldığını öne sürdü. Bu hipoteze aynı zamanda denir uyarılmış yazışma hipotezi.

Enzimatik reaksiyonların hızı şunlara bağlıdır: 1) sıcaklık, 2) enzim konsantrasyonu, 3) substrat konsantrasyonu, 4) pH. Enzimlerin protein olması nedeniyle fizyolojik olarak normal şartlarda aktivitelerinin en yüksek olduğu vurgulanmalıdır.

Enzimlerin çoğu yalnızca 0 ila 40°C arasındaki sıcaklıklarda çalışabilir. Bu sınırlar içerisinde sıcaklıktaki her 10°C'lik artışla reaksiyon hızı yaklaşık 2 kat artar. 40 °C'nin üzerindeki sıcaklıklarda protein denatürasyona uğrar ve enzim aktivitesi azalır. Donmaya yakın sıcaklıklarda enzimler etkisiz hale gelir.

Substrat miktarı arttıkça enzimatik reaksiyonun hızı, substrat moleküllerinin sayısı enzim moleküllerinin sayısına eşit oluncaya kadar artar. Substrat miktarının daha da artmasıyla enzimin aktif merkezleri doymuş olduğundan hız artmayacaktır. Enzim konsantrasyonundaki bir artış, birim zamanda daha fazla sayıda substrat molekülünün dönüşüme uğraması nedeniyle katalitik aktivitenin artmasına neden olur.

Her enzim için maksimum aktivite sergilediği bir optimal pH değeri vardır (pepsin - 2,0, tükürük amilazı - 6,8, pankreatik lipaz - 9,0). Daha yüksek veya daha düşük pH değerlerinde enzim aktivitesi azalır. PH'daki ani değişikliklerle enzim denatüre olur.

Allosterik enzimlerin hızı, allosterik merkezlere bağlanan maddeler tarafından düzenlenir. Bu maddeler bir reaksiyonu hızlandırıyorsa bunlara denir. aktivatörler, eğer yavaşlarlarsa - inhibitörler.

Enzimlerin sınıflandırılması

Enzimler katalizledikleri kimyasal dönüşümlerin türüne göre 6 sınıfa ayrılır:

1. oksiredüktazlar(hidrojen, oksijen veya elektron atomlarının bir maddeden diğerine transferi - dehidrojenaz),
2. transferazlar(metil, asil, fosfat veya amino grubunun bir maddeden diğerine transferi - transaminaz),
3. hidrolazlar(substrattan iki ürünün oluştuğu hidroliz reaksiyonları - amilaz, lipaz),
4. liyazlar(substrata hidrolitik olmayan ekleme veya ondan bir grup atomun ayrılması; bu durumda C-C, C-N, C-O, C-S bağları kırılabilir - dekarboksilaz),
5. izomerazlar(molekül içi yeniden düzenleme - izomeraz),
6. ligazlar(C-C, C-N, C-O, C-S bağlarının - sentetazın oluşması sonucu iki molekülün bağlanması).

Sınıflar sırasıyla alt sınıflara ve alt alt sınıflara bölünür. Mevcut uluslararası sınıflandırmada her enzimin, noktalarla ayrılmış dört sayıdan oluşan özel bir kodu vardır. Birinci sayı sınıftır, ikincisi alt sınıftır, üçüncüsü alt sınıftır, dördüncüsü bu alt sınıftaki enzimin seri numarasıdır, örneğin arginaz kodu 3.5.3.1'dir.

Git 2 numaralı dersler"Karbonhidratların ve lipitlerin yapısı ve fonksiyonları"

Git 4 numaralı dersler"ATP nükleik asitlerinin yapısı ve fonksiyonları"