En médecine, l'estomac est un organe musculaire, creux à l'intérieur, situé dans l'hypocondre gauche d'une personne. C'est le réservoir dans lequel pénètre la nourriture ingérée, ainsi que le lieu où s'effectue sa digestion chimique. Le volume moyen d'un estomac humain vide est d'environ 500 ml. Après avoir mangé, son volume augmente jusqu'à 1000 ml. Dans des cas exceptionnels, l'estomac peut s'étirer jusqu'à 4 000 ml.

En plus des deux fonctions ci-dessus, l’estomac absorbe et sécrète des substances biologiquement actives.

Fonctions de l'estomac

La médecine moderne identifie sept fonctions fondamentales de l’estomac :

1. Fonction endocrinienne, exprimée par la production d'un certain nombre de substances biologiquement actives et d'hormones individuelles.
2. Fonction protectrice, un autre nom - fonction bactéricide. L'estomac s'en rend compte grâce à la production d'acide chlorhydrique.
3. Fonction excrétrice, qui augmente lorsqu'une personne développe une insuffisance rénale.
4. Absorption de certaines substances (sucre, sel, eau, etc.).
5. Sécrétion du facteur Castle (anti-anémique). Il favorise l’absorption de la vitamine B12 présente dans les aliments.
6. Traitement chimique des aliments entrés dans l'estomac. A cet effet, le suc gastrique qu'il produit est utilisé. En 24 heures, l’organisme peut produire près de 1,5 litre de suc gastrique contenant un certain pourcentage de HCl et plusieurs types d’enzymes.
7. La nourriture s'accumule dans l'estomac, est traitée d'une certaine manière, puis se déplace vers les intestins.

Physiologie

D'un point de vue physiologique, toutes les fonctions inhérentes à l'estomac sont divisées en fonctions motrices (considérées comme les plus importantes), excrétrices, sécrétoires et d'absorption.

Fonctions de sécrétion

Cette fonction est directement liée à la production de suc gastrique. Sous sa forme pure, c'est un liquide transparent et incolore qui contient jusqu'à 0,5 % d'acide chlorhydrique. L'estomac produit en moyenne environ deux litres de suc gastrique par jour. Le jus contient des enzymes en assez grande quantité - de la pepsine et un certain nombre d'autres moins importantes.

Pepsine considérée comme l'enzyme de base sécrétée par l'estomac. Son objectif principal est de décomposer les protéines bues. Cette enzyme fonctionne plus efficacement dans les environnements acides. En même temps, son activité est très élevée. La quantité moyenne de pepsine est déterminée par 1 mg par millilitre de jus. En conséquence, le taux quotidien de pepsine produite est déterminé par une valeur de 2 grammes. Cette quantité peut être utilisée pour digérer complètement 100 kg de blanc d’œuf en seulement deux heures. C'est-à-dire qu'un estomac fonctionnant normalement en quelques heures (environ 24) est capable de digérer une quantité de protéines plusieurs fois supérieure à celle déterminée par les besoins physiologiques du corps.

Chymosine chez l'adulte, on le retrouve dans son suc gastrique en très faible quantité. L'une de ses propriétés inhérentes est le caillage (formation de caillé à partir du lait).

En plus des deux substances mentionnées ci-dessus, le jus contient de l'eau, ainsi qu'une large gamme de sels minéraux.

La quantité de suc gastrique dans le corps humain et l'acidité de ce dernier sont des quantités variables. L’évolution de ces indicateurs dépend du mode de vie d’une personne, de son âge, etc.

Des indicateurs tels que le pouvoir digestif, la durée de sécrétion du suc gastrique et son volume dépendent en grande partie de la qualité et du mode de cuisson. La quantité maximale, qui présente la plus grande efficacité de traitement, est libérée lors de la consommation de viande. Un peu moins - pour le pain ou le poisson. Encore moins pour le lait.

Le volume de nourriture pris en même temps joue un rôle important dans le processus qui détermine l'efficacité du GI et le volume de sa séparation. Si une personne a trop mangé, la capacité du jus à digérer les aliments diminue considérablement, ce qui entraîne des troubles digestifs à long terme. Prendre du kéfir peut éliminer le problème.

Temps de digestion et durée pendant laquelle les aliments restent dans l’estomac directement lié au mode de préparation du plat et à sa composition chimique. Si une personne est en bonne santé, cette durée est de 2 à 7 heures. Plus la nourriture est grossière, plus elle est longue. Les aliments gras restent dans l’estomac pendant environ 9 heures. Les protéines et les glucides sont éliminés plus rapidement, surtout s'ils sont consommés chauds et sous forme liquide.

L'estomac d'une personne en bonne santé commence à produire des acides gras à partir de stimuli externes (visuels et olfactifs), qui irritent les principaux récepteurs.

La sécrétion gastrique, produite par l'organisme en réponse à une irritation de la cavité buccale interne par les aliments, ne peut assurer de manière indépendante une digestion complète des aliments. C'est pourquoi, après avoir pénétré dans l'estomac et être entré en contact avec la muqueuse, celle-ci initie une sécrétion abondante de suc gastrique.

Si une personne est en bonne santé, son JS est capable de détruire les microbes pathogènes qui sont entrés à l'intérieur. Mais avec un niveau d'acidité considérablement réduit, tant dans l'estomac que dans l'intestin grêle, un grand nombre de micro-organismes s'accumulent, déclenchant l'apparition de processus négatifs. Par exemple, la pourriture ou la fermentation, qui réduisent la résistance de l'organisme aux infections intestinales.

Le jus contient constamment du mucus qui recouvre les parois de l'estomac et son fond. Il contient un grand nombre de substances inorganiques diverses, un certain nombre de glucides et de protéines. Ce mucus, en plus de ses fonctions protectrices, neutralise l'acide chlorhydrique, le fixant ainsi. De plus, le mucus peut réduire l'activité peptique des acides gras et isoler les vitamines des groupes « C » et « B », tout en les protégeant de la destruction.

La teneur en acide chlorhydrique du suc gastrique est l'indicateur le plus important de la santé de l'estomac. Un trouble de ses fonctions sécrétoires inhérentes se traduit par une diminution ou une augmentation du niveau de cette dernière. Soit un arrêt complet de la production d'acide chlorhydrique par l'estomac. Le trouble peut également être déclenché par le fait de mâcher du chewing-gum à jeun. Une diminution est enregistrée dans le cas de maladies des intestins et d'un certain nombre d'autres organes ; l'estomac lui-même, ainsi qu'en cas de maladies classées fébriles. L'absence totale d'acide dans les acides gras est enregistrée dans le cas d'une maladie du système nerveux central, qui entraîne une inhibition des sécrétions basiques de l'estomac.

Les méthodes de test, qui permettent de déterminer la véritable cause du trouble de la sécrétion, jouent un rôle important pour le diagnostic correct selon ces indicateurs. Dans ce cas, des tableaux spéciaux sont utilisés.

Fonctions motrices

La fonction motrice de l'estomac est considérée comme plus importante du point de vue de son influence à la fois sur la pathologie et sur la physiologie des organes digestifs eux-mêmes.

Au cours du processus de mise en œuvre de cette fonction, la nourriture qui pénètre dans l'estomac est broyée, mélangée et ensuite déplacée vers le duodénum. La fonction en question est réalisée grâce au travail coordonné de plusieurs de ses éléments et aux contractions péristaltiques.

Péristaltisme- c'est l'élément le plus important de l'activité motrice. Cela commence dans un délai d'environ 7 minutes, à compter du moment de la prise de nourriture et se répète par incréments de 21 secondes.

Les fonctions d'absorption ne fonctionnent pas pour la grande majorité des produits entrant dans l'estomac (s'il est sain). Les éléments suivants sont légèrement absorbés : le brome, l'eau et plusieurs autres éléments.

Fonctions de l'extracteur

Un certain nombre d'éléments sont libérés par la muqueuse, dont l'excès est éliminé du sang. La capacité inhérente à la muqueuse gastrique à sécréter des substances protéiques du sang dans la cavité du tractus gastro-intestinal joue un rôle très important pour l'organisme. Ils sont décomposés par les enzymes existantes puis réabsorbés par l’intestin grêle dans le sang.

La membrane muqueuse de l'estomac, qui décompose les protéines alimentaires. C'est un composant essentiel du suc gastrique.

La pepsine est produite, réservée et excrétée sous forme inactive sous forme de proenzyme pepsinogène par les principales cellules des glandes du fond d'œil et du corps de l'estomac. La conversion du pepsinogène en pepsine se produit à la suite du clivage de plusieurs peptides de la région N-terminale du pepsinogène. L'activation de la pepsine se déroule en plusieurs étapes et est catalysée par l'acide chlorhydrique du suc gastrique et la pepsine elle-même. La pepsine assure la dégradation des protéines, ce qui précède leur hydrolyse et la facilite.

L'activité protéolytique de la pepsine est observée au pH< 6, достигая максимума при pH от 1,5 до 2,0. При этом один грамм пепсина за два часа может расщеплять 50 кг яичного альбумина, растворять около 2 000 л желатины, створаживать примерно 100 000 л молока.

Avec une sécrétion non stimulée, la production de pepsine chez l'homme est de 20 à 35 mg par heure. Le maximum, stimulé par la pentagastrine, peut atteindre 60 à 80 mg par heure. Pour les femmes - 25 à 30 % de moins.

La pepsine est utilisée en médecine, appartient au groupe A09 « Médicaments favorisant la digestion », sous-groupe « A09AA Préparations d'enzymes digestives » et porte le code ATC A09AA03.

L'hypothèse de la pénétration de la pepsine dans l'œil lors du RGO et les maladies de la surface oculaire qui en résultent

Publications destinées aux professionnels de santé traitant du rôle de la pepsine dans la physiologie digestive

• Korotko G.F. Organisation de la digestion gastrique // Bulletin de gastro-entérologie chirurgicale. – 2006. – N° 1. – p. 17-25.


• Belmer S.V., Kovalenko A.A. Sécrétion gastrique. Pepsines / Dans le livre. Conditions acido-dépendantes chez les enfants / Ed. V.A. Tabolina.


• Kolyasev V.N., Gorbunov Yu.V., Krasnoperova O.V., Shklyaev A.E., Krasnova I.S. Dosage de la pepsine : application en pratique clinique // Cl. biochimie : l'unité de la science fondamentale et du diagnostic de laboratoire. 4 février 2010. Ijevsk. pp. 101-103.

) Et pepsine.

Composants supplémentaires : povidone, sorbitol, dioxyde de silicium colloïdal, stéarate de calcium.

Formulaire de décharge

Acidin-Pepsin est disponible sous forme de poudre, de solution et de comprimés de 250 et 500 mg, 50 pièces par paquet. Dans certaines pharmacies, vous pouvez également acheter une pommade spécialement préparée avec de la pepsine à 5-10%, à base de lanoline ou de vaseline.

effet pharmacologique

Ce médicament a combiné action. Améliore la digestion nourriture dans l'estomac.

Pharmacodynamique et pharmacocinétique

Pepsine - ce que c'est?

Selon la Pharmacopée, pepsine - Cela fait partie du suc gastrique produit par la muqueuse gastrique. Il a également été établi que cette enzyme assure la dégradation de presque toutes les protéines d'origine végétale et animale. De plus, les enzymes pancréatiques participent également à ce processus. Or, c’est cette enzyme qui dégrade les protéines sans leur montrer de spécificité particulière, c’est-à-dire qu’elle agit en milieu acide.

Certaines maladies gastro-intestinales entraînent une diminution significative ou une absence de production d'acide chlorhydrique , ce qui conduit à une activité digestive insuffisante pepsine , et, par conséquent, le suc gastrique. Par conséquent, les patients se voient prescrire un traitement de remplacement sous la forme de médicaments basés sur celui-ci. Par exemple, lors de la prise du médicament enzymatique Acidine-Pepsine, l'un de ses composants est chlorhydrate de bétaïne converti dans l'estomac en acide hydrochlorique , qui active une enzyme qui améliore la digestion.

Indications pour l'utilisation

Les principales indications d'utilisation d'Acidin-Pepsin sont diverses maladies gastro-intestinales , qui se caractérisent par une fonction sécrétoire réduite de l'estomac. Par conséquent, le médicament est recommandé pour :

• gastrite hypoacide;
• gastrite anacide;
• ahilia – un manque de synthèse de l'acide chlorhydrique et d'autres enzymes digestives dans les gastrites atrophiques, une alimentation carencée en protéines et, une forme maligne d'anémie, des troubles endocriniens ;
• période après l'ablation d'une partie de l'estomac.

Les préparations à usage externe sont utilisées dans le traitement des cicatrices chéloïdes ou des plaies et ulcères nécrotiques non cicatrisants.

Contre-indications d'utilisation

• hypersensibilité ;
• hyperacidité du suc gastrique, par exemple : gastroduodénite érosive, Et .

Effets secondaires

Lors de la prise du médicament, ils peuvent développer , nausées, douleurs abdominales.

Acidine-Pepsine, mode d'emploi (Méthode et posologie)

Selon les instructions d'Acidin-Pepsin, le médicament en comprimés est destiné à être administré par voie orale en même temps ou après les repas. Pour ce faire, les comprimés doivent être dissous dans 50 à 100 ml d'eau. Pour les patients adultes, une dose quotidienne de 2 comprimés, pris 3 à 4 fois, est recommandée. La posologie pour les enfants est d'un quart ou d'un demi-comprimé à prendre 3 à 4 fois par jour.

La durée du traitement thérapeutique dépend de l'évolution de la maladie et de l'efficacité du traitement, qui peuvent être déterminées par un spécialiste.

Surdosage

Ce médicament est généralement bien toléré par les patients, c'est pourquoi aucun cas de surdosage n'a été décrit dans la pratique clinique. Dans ce cas, il est possible de développer : nausées, gastralgie, vomissements, diarrhée Et diverses réactions allergiques.

Interaction

Utilisation simultanée de préparations enzymatiques et d'agents réagissant avec les acides,

La pepsine (Pepsinum) est une enzyme du suc gastrique. Poids moléculaire 35 000. La molécule de pepsine est constituée de 340 résidus d'acides aminés. La pepsine hydrolyse les protéines. Action optimale à pH autour de 2,0. Le précurseur de la pepsine, le pepsinogène, produit par les cellules de la muqueuse gastrique, est transformé en pepsine en présence du suc gastrique. La pepsine - un médicament (Pepsinum siccum) - est obtenue par extraction de la membrane muqueuse de l'estomac des porcs, des moutons et des veaux. Utilisé pour la gastrite hypo- et anacide, la dyspepsie. La pepsine est prescrite par voie orale à la dose de 0,2 à 0,5 g par prise 2 à 3 fois par jour avant les repas ou pendant les repas sous forme de poudre ou dans une solution à 1 à 3 % d'acide chlorhydrique dilué. Forme de libération : poudre.

Dans les glandes fundiques de l'estomac, 1 g de pepsinogène est produit quotidiennement, qui est activé dans la cavité gastrique sous l'influence de l'acide chlorhydrique, se transformant en pepsine. Le poids moléculaire du pepsinogène est de 42 000, celui de la pepsine de 35 000. Le pH optimal pour la pepsine est de 1,5 à 2. La majeure partie de l'enzyme pénètre dans l'estomac et y joue un rôle actif dans le processus digestif, mais une partie du pepsinogène passe dans la circulation sanguine et est excrétée par les reins.

La pepsine décompose presque toutes les protéines, à l'exception de certaines protamines. Les peptides synthétiques sont également hydrolysés s'il y a des acides L-aminés des deux côtés de la liaison rompue. Par ailleurs, il y a peu de spécificité pour les acides aminés, bien qu’il y ait une préférence pour les acides aminés aromatiques.

La pepsine est une enzyme du suc gastrique. Appartient au groupe des protéinases (voir Protéases) ; obtenu sous forme cristalline. Mol. V. 35 000, point isoélectrique env. pH = 1. En plus de la pepsine, le suc gastrique (voir) contient plusieurs enzymes protéolytiques associées (par exemple la gastrixine).

Les préparations de pepsine les plus pures sont obtenues par chromatographie sur colonnes avec de la diéthylaminoéthylcellulose. La molécule de pepsine est une chaîne polypeptidique unique d’environ 340 résidus d’acides aminés. La déphosphorylation de la pepsine ne détruit pas son activité enzymatique. La pepsine est plus stable à pH = 5-5,5 ; dans un environnement plus acide, l'auto-digestion se produit. La pepsine hydrolyse les protéines en peptides ; Les acides aminés se retrouvent également parmi les produits de l'hydrolyse. Les liaisons peptidiques formées par divers résidus d'acides aminés subissent une hydrolyse. La pepsine est capable de catalyser la réaction de transpeptidation (transfert de résidus d'acides aminés d'un peptide à un autre). L'action optimale de la pepsine se situe autour de pH=2 ; à pH=5, la pepsine fait cailler le lait ; à pH supérieur à 6, elle est rapidement inactivée.

Le précurseur inactif de la pepsine, le pepsinogène, produit par les cellules de la muqueuse de la partie fundique de l'estomac, est transformé en pepsine en présence d'acide chlorhydrique contenu dans le suc gastrique. Le processus d'activation se produit de manière autocatalytique à vitesse maximale à pH=2. Plusieurs peptides avec une mole commune. V. D'ACCORD. 8000. Un inhibiteur de pepsine a été isolé - un peptide avec une mol. V. D'ACCORD. 3000, qui est formé à partir du pepsinogène lorsqu'il est converti en pepsine. Lors de l'activation, un intermédiaire entre la pepsine et un inhibiteur polypeptidique se forme, qui se dissocie facilement à de faibles valeurs de pH, et l'inhibiteur est digéré par la pepsine. À pH> 5, la dissociation est insignifiante et l'inhibition de la pepsine se produit dans des proportions presque stœchiométriques.

Pepsine(une drogue). La pepsine (Pepsinum siccum) est obtenue par extraction des muqueuses de l'estomac du porc, du mouton ou du veau. Utilisé comme moyen de thérapie substitutive pour les maladies aiguës et chroniques du tube digestif, accompagnées d'un épuisement du suc gastrique en pepsine endogène. Pour un usage médicinal, la pepsine est diluée selon la norme officielle (1:100) avec du sucre de lait. Prescrit par voie orale chez l'adulte, 0,2 à 0,5 g par prise 2 à 3 fois par jour avant les repas ou pendant les repas sous forme de poudre ou de solution à 1 à 3 % d'acide chlorhydrique dilué ; pour les enfants - de 0,05 à 0,5 g dans une solution à 0,5-1% d'acide chlorhydrique dilué. Forme de libération : poudre.

(SF) de la membrane muqueuse de la quatrième section (caillette) de l'estomac du veau. SF contient deux principales enzymes de coagulation du lait : chymosine et pepsine.

La teneur relative de ces enzymes dans le suc gastrique varie considérablement en fonction de l'âge de l'animal et du régime alimentaire. Le SF provenant de veaux laitiers (veaux légers) contient 80 à 95 % de chymosine, tandis que des préparations similaires isolées de la caillette de veaux nourris au fourrage grossier (veaux lourds) contiennent de 70 à 100 % de pepsine. Il est important de noter que les préparations naturelles de SF contiennent toujours un mélange de pepsine, qui commence à être synthétisée dans la caillette du veau pendant la période prénatale.

La pepsine et la chymosine ont une activité protéolytique (PA) spécifique et non spécifique. L'activité spécifique de PA ou de coagulation du lait est la capacité de la pepsine et de la chymosine à hydrolyser la liaison peptidique clé 105 (Phe) – 106 (Met) dans la molécule de kappa-caséine. L'hydrolyse de cette liaison entraîne une déstabilisation des micelles de caséine et déclenche la formation de lait caillé. Avec la protéolyse non spécifique, l'hydrolyse se produit non seulement de la liaison 105 (Phe) – 106 (Met) dans la molécule de caséine kappa, mais également d'autres liaisons peptidiques dans les caséines alpha, bêta et kappa. L'activité protéolytique non spécifique de la pepsine dans la plage de pH de 2 à 6 est bien supérieure à celle de la chymosine, ce qui affecte le rendement et la qualité des fromages. La chymosine est synthétisée pour favoriser la coagulation du lait et hydrolyse donc principalement la liaison peptidique clé. Au contraire, la pepsine, synthétisée pour assurer la dégradation des protéines, attaque un grand nombre de liaisons peptidiques, aussi bien dans la caséine que dans les protéines apportées par l'alimentation solide. Chymosine décompose la caséine pour former de gros fragments, qui deviennent ensuite des substrats pour les protéases des bactéries lactiques. Pepsine, qui a une activité protéolytique beaucoup plus élevée, hydrolyse les protéines pour former de courts peptides qui peuvent provoquer l'amertume du fromage.

Aujourd'hui, les entreprises fromagères se voient proposer une large gamme d'enzymes de coagulation du lait, tant nationales qu'étrangères. Les principaux sont les médicaments nationaux développés VNII des industries laitières et fromagères, ainsi qu'un certain nombre d'industriels nouvellement créés. Parmi les enzymes importées, le marché est représenté principalement par les préparations produites par la société Hr. Hansen (Danemark), préparations de la société néerlandaise DSM-Food Specialties (DSM-FS), Caglificio Clerici SPA (Italie), etc.

En raison de la pénurie de poudre de présure naturelle dans la fabrication du fromage, d'autres médicaments ont commencé à être largement utilisés, qui peuvent être divisés en deux groupes : les pepsines - protéases gastriques des ruminants et de certains autres animaux - et les protéases acides d'origine microbienne. Parmi le premier groupe, les pepsines de bœuf et de porc sont les plus utilisées. Les pepsines sont le plus souvent utilisées en mélange avec de la poudre de présure.

La large gamme de préparations pour la coagulation du lait et le manque d'informations objectives sur leur composition et leurs propriétés déroutent parfois les fromagers, qui choisissent souvent un produit en fonction uniquement de son prix et non de sa qualité. Parallèlement, peu de personnes choisissent une préparation enzymatique en tenant compte de la gamme de fromages produits. Pour l'industrie fromagère, des entreprises spécialisées fournissent préparations d'enzymes de coagulation du lait avec un rapport fixe de chymosine et de pepsine. Le but des travaux était de déterminer le respect des critères énoncés par les fabricants, à savoir : l'activité de coagulation du lait et le rapport de deux composants enzymatiques principaux : la pepsine de bœuf et la chymosine. Les préparations enzymatiques de coagulation du lait les plus demandées dans les entreprises fromagères du territoire de l'Altaï ont été étudiées, à savoir : la pepsine de bœuf de qualité alimentaire selon OST 10-023-94, date de production 24/03/05, enzyme présure (SF) et l'enzyme présure de bœuf ( VNIIMS SG-50) selon OST 10-288-2001, date de production 29/03/06 ; ainsi que les préparations de présure coagulant le lait Clerici 96/4 (date de production 05/2006, numéro de lot 604 141 174), Clerici 70/30 (date de production 06/2005, numéro de lot 506 164 550), Clerici 50/50 (production date 05/2006, numéro de lot 605 084 530) fabriqué par Caglificio Clerici SPA, Italie. Pour déterminer le rapport entre la pepsine de bœuf et la chymosine dans l'étude des préparations d'enzymes de coagulation du lait, une méthode a été utilisée pour déterminer la proportion de l'activité de la pepsine de bœuf par rapport à l'activité totale de coagulation du lait du médicament selon OST 10 288-2001. .

Pour déterminer l'activité de coagulation du lait, 5 ml du substrat ont été versés dans des tubes à essai en verre à paroi mince, chauffés au bain-marie à 35 °C et maintenus pendant trois minutes, puis 0,1 ml de la préparation enzymatique testée ont été ajoutés, le chronomètre a été immédiatement allumé et le contenu du tube à essai a été immédiatement mélangé. Le début de la réaction de coagulation a été déterminé par la formation de flocons dans une goutte de lait appliquée sur les parois du tube à essai avec une tige de verre. Après avoir déterminé le début de la coagulation, le chronomètre a été immédiatement éteint. L'activité de coagulation du lait (MA) a été calculée à l'aide de la formule : MA = A*T1/T2, où : A – activité certifiée d'OKO SF ; T1 – temps de coagulation avec OKO SF ; T2 est le temps de coagulation avec l'échantillon à tester. Lors de la préparation des préparations de coagulation du lait, 1 g de l'échantillon d'essai de la préparation enzymatique a été dissous dans 80,0 cm3 d'eau distillée à une température de 35 0C, agité pendant 30 minutes, le volume total a été porté à 100,0 cm3 et infusé dans de l'eau. bain à une température de 35 0C pendant 15 minutes. . La préparation de l’échantillon de référence industriel (ICS) de pepsine de bœuf a été réalisée de la même manière. Le lait collecté a servi de substrat pour déterminer la proportion d'activité de pepsine de bœuf et d'activité de coagulation du lait. Le substrat a été préparé comme suit : du lait cru non pasteurisé a été chauffé dans un bain-marie à une température de 72 °C, incubé à cette température pendant 10 minutes et rapidement refroidi sous l'eau courante du robinet à 20-25 °C. Du chlorure de calcium a été ajouté au lait refroidi jusqu'à une concentration finale de 30 mM. Si nécessaire, l'acidité active du lait a été ajustée à 6,5 unités. Solution pH de 1,0 M HCl. Le lait ainsi préparé a été utilisé pour des recherches ultérieures. Les résultats des travaux effectués sont présentés dans le tableau 1.

* - selon OST 10 288 [clause 8.2.2.6, p. 19], l'erreur de la méthode utilisée est de 5000 unités conventionnelles. de l'activité totale de coagulation du lait du médicament

Lors de l'évaluation de l'aptitude des préparations coagulantes du lait à la production de fromage, l'activité coagulante du lait doit être prise en compte. L’activité optimale de coagulation du lait est l’une des principales caractéristiques affectant la qualité du caillé lors de la production fromagère. Comme le montre le tableau 1, l'activité de coagulation du lait VNIIMS SG-50, GP et Clerici 70/30 sont légèrement supérieurs à ceux déclarés. La présence de ces informations dans les entreprises de l'industrie fromagère peut contribuer à une consommation plus optimale des médicaments.

L'action de la présure dans le processus de coagulation du lait est déterminée principalement par l'action de la chymosine et, dans une moindre mesure, par la pepsine. Une augmentation de la teneur relative en pepsine dans le SF conduit à la formation d'un caillé plus lâche lors de la coagulation du lait, qui s'accompagne d'une diminution du rendement fromager en raison de la perte de protéines et de matières grasses avec le lactosérum. Comme le montre le tableau 1, SF contient une petite quantité de pepsine. En utilisant du SF, qui contient principalement de la chymosine, on obtient des fromages de la meilleure qualité, avec un rendement de production maximal.

La présure classique est largement utilisée dans l'industrie fromagère. Les informations sur l'utilisation de la pepsine dans la fabrication du fromage et principalement pour la production de certains types de fromages sont différentes. Les expériences de production de fromages utilisant un mélange de 50 % de chymosine et de 50 % de pepsine ont été particulièrement réussies. L'utilisation de ce mélange permet d'obtenir des résultats bien meilleurs que l'utilisation de pepsine pure. D'après les données présentées dans le tableau 1, il ressort clairement que dans les préparations VNIIMS SG-50 et Clerici 50/50, la teneur relative en pepsine est légèrement supérieure à celle déclarée.

Dans la préparation d'enzymes de coagulation du lait et Clerici 70/3, le rapport entre la chymosine et la pepsine de bœuf correspond à celui déclaré. Dans le médicament Clerici 96/4, la teneur relative en pepsine est légèrement supérieure à celle déclarée. La proportion plus élevée de l'activité de coagulation du lait de la pepsine de bœuf par rapport à l'activité totale de coagulation du lait du médicament peut être due à un certain nombre de facteurs. L'un d'eux peut être une violation des conditions de stockage. Le fabricant "Caglificio Clerici SPA" (Italie) garantit une perte d'activité ne dépassant pas 4% pendant deux ans de stockage dans un endroit frais à une température de 4 à 8 0C.

Préparations enzymatiques de coagulation du lait doit être stocké emballé dans un local sec et à l'abri de la lumière, à une température ne dépassant pas 10 0C et une humidité relative de l'air ne dépassant pas 75% [OST 10 288, clause 9.2.1, p. 44]. Ces conditions de température pourraient être violées lors du transport ou du stockage des marchandises dans un entrepôt. Le deuxième facteur peut être une erreur dans la méthode utilisée, dans laquelle les limites de la valeur admissible de l'erreur de mesure absolue sont de 5 % en termes de part de l'activité de la pepsine de bœuf dans l'activité totale de coagulation du lait du médicament [OST 10 288, clause 8.3.5, p. 26].

Ainsi, lors du choix d'un produit particulier, les entreprises fromagères doivent prendre en compte ses caractéristiques et, tout d'abord, contrôler le rendement en fromage et sa qualité.